SOCIEDAD › EL NOBEL, POR INVESTIGACIONES PARA MEJORAR LOS ANTIBIóTICOS

El premio de las proteínas

Dos científicos estadounidenses y una israelí ganaron el Nobel de Química por sus descubrimientos sobre las proteínas de las células. Esos avances permiten diseñar nuevos antibióticos para reemplazar aquellos a los que los gérmenes se vuelven resistentes.

 Por Pedro Lipcovich

Hoy por hoy casi todo el mundo cree saber lo que es el ADN pero ¿cuántos saben lo que son los ribosomas? Venkatraman Ramakrishnan –ciudadano estadounidense nacido en la India–, Thomas Steitz –estadounidense– y Ada Yonath –israelí– lo saben tan bien que, ayer, les fue conferido el Premio Nobel de Química. Si cada célula fuera un país, el ADN podría compararse con la organización legislativa, el conjunto de leyes que rige todas las actividades; entonces, los ribosomas vendrían a ser el Poder Ejecutivo, la instancia encargada de que esas pautas se traduzcan en acciones concretas, que son: fabricar todas las proteínas que constituyen el organismo. En el año 2000, los tres galardonados completaron un mapeo completo de los ribosomas, que incluye la posición de cada átomo en tres dimensiones. Este conocimiento, que corresponde a la investigación básica, tiene ya una aplicación clínica: sucede que muchos antibióticos funcionan atacando los ribosomas de las bacterias; por eso, conocer la estructura de estas formaciones permite diseñar nuevos antibióticos para reemplazar aquellos a los que los gérmenes se han vuelto resistentes.

El ADN, que contiene la información genética, establece qué proteínas debe fabricar la célula pero no puede fabricarlas por sí mismo. Por eso, en todas las células vivientes hay unas partículas específicas, llamadas ribosomas, dedicadas a la elaboración de proteínas. Para comunicarse con los ribosomas, el ADN les envía una sustancia química –parecida al ADN pero más corta– llamada “ARN mensajero”. Bajo sus instrucciones, los ribosomas se dedican a combinar aminoácidos para formar la proteína requerida.

La estructura de los ribosomas es enormemente compleja y sólo puede entenderse en tres dimensiones. A fines de la década de 1970, Ada Yonath comenzó a estudiarla mediante “cristalografía de rayos X”. Este método, que sólo se había aplicado a partículas mucho más pequeñas, consiste en, primero, fijar la sustancia a estudiar de modo que quede convertida en un cristal; luego, aplicarle rayos X; a partir de las “radiografías” resultantes y mediante complejos cálculos matemáticos, se procura reconstruir la estructura.

En 1980, Yonath logró los primeros resultados publicables. Años después se incorporaron a esta área otros investigadores como Thomas Steitz y Venkatraman Ramakrishnan. En 1998, Steitz logró determinar la posición de distintas moléculas, aunque no todavía de átomos individuales. En 2000, casi simultáneamente, los tres equipos de investigación obtuvieron las imágenes completas en tres dimensiones, incluyendo cada átomo.

Este hallazgo presenta repercusiones clínicas inmediatas: de antemano se sabía que determinados antibióticos –especialmente el grupo de las estreptomicinas– funcionan atacando los ribosomas de la bacteria, que, impedida de sintetizar las proteínas que necesita, muere. Conocer con precisión la estructura de los ribosomas permitiría diseñar nuevos antibióticos, y así fue.

Un científico argentino que se dedicó a estudiar los ribosomas, Israel Algranati –investigador en la Fundación Leloir y ex profesor titular en la UBA– explicó a este diario que estas investigaciones hacen posible “modificar químicamente este tipo de antibióticos, cuando las bacterias se han vuelto resistentes a ellos. La cristalografía de rayos X permite establecer exactamente en qué punto se une cada antibiótico al ribosoma y, a partir de esto, modificar químicamente la molécula del antibiótico. Un ejemplo de los fármacos así generados es la puromicina, otro es la kanamicina y otro, bastante reciente, la amikacina. En esta área, la industria farmacéutica ha corrido muy cerca de la investigación básica”. Alberto Kornblihtt –profesor en la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales de la UBA e investigador superior del Conicet– observó que “en el nivel microcelular, el ribosoma es enorme, y haber podido definir su estructura, átomo por átomo, es un logro extraordinario”. Uno de los premiados, Thomas Steitz, visitó la Argentina en 2007, en oportunidad de un congreso en Bariloche, y formará parte del comité editorial de la revista internacional Transcripcion, que dirigirá Kornblihtt: “Desde hace años, tanto Steitz como su esposa Joan venían siendo nóbeles ‘cantados’, por la importancia de sus trabajos”, comentó el científico argentino.

Ada Yonath nació en 1939 en Jerusalén y estudió en la Universidad de esa ciudad. Entre 1986 y 2004 se desempeñó en el Instituto Max Planck, en Alemania, y actualmente, de nuevo en Israel, trabaja en el Instituto Weizmann.

Ramakrishnan nació en 1952 en Chidambaram, India, y se doctoró en Física en la Universidad de Ohio, Estados Unidos, país del que es ciudadano. Desde 1999 enseña en la Universidad de Cambridge, Gran Bretaña. Al enterarse del premio, destacó que “somos sólo los capitanes de los equipos” que desarrollaron las investigaciones.

Steitz nació en 1940 en Milwaukee, Wisconsin, se doctoró en Harvard, trabajó en Cambridge y actualmente se desempeña en la Universidad de Yale. En 2001, él mismo fundó una empresa farmacéutica para comercializar sus descubrimientos.

Según el Comité Nobel, que otorgó el premio, estas investigaciones “ayudaron directamente a proteger la vida y disminuir el sufrimiento de la humanidad”. El premio, de casi un millón y medio de dólares, se distribuirá entre los tres, y será entregado, en Estocolmo, el 10 de diciembre.

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Thomas Steitz, Ada Yonath y Venkatraman Ramakrishnan, los nuevos premios Nobel de Química.
 
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